以血紅蛋白（Hb）為例說明。Hb由2條α鏈和2條β鏈和血紅素輔基組成，其功能是通過血紅素中的Fe²⁺與氧結合，行使運輸氧的作用。4個亞基間通過8個鹽鍵，緊密結合形成親水的球狀蛋白。未結合O₂時，α₁與β₁，α₂與β₂呈對角排列，結構緊密，稱緊張態（tensestate，T態），藥士微生物輔導精華Hb與O₂親和力小。當第1個亞基Fe²⁺與O₂結合后，促進第二、第三、四個亞基與O₂結合。隨著與O₂的結合，4個亞基間的鹽鍵斷裂，二、三、四級結構發生劇烈的變化，Hb結構變得松弛，稱為松弛態（relaxedstate，R態），最后四個亞基全處于R態。